Les Proteines

Introduction : généralités sur les protéines Les protéines sont synthétisées à partir de 20 acides aminés (AA), assemblés en séquences reliées par des liaisons peptidiques. Chaque séquence spécifique est sous contrôle génétique. L'azote (N) est leur constituant caractéristique. Les protéines connaissent un renouvellement perpétuel, appelé turnover protéique, et existent en grande quantité (environ 10 000 protéines chez un eucaryote), avec une très grande diversité de taille et de structure : le nombre de combinaisons possibles est illimité. Diversité des fonctions Rôle biologiqueExemples StructureCollagène, kératine EnzymatiqueQuasi-totalité des enzymes Hormonale et neuromédiatriceHormones peptidiques, neuromédiateurs MotriceActine, myosine TransportAlbumine TransductionRécepteurs, protéines G ImmunitéCytokines Régulation de l'expression du génomeFacteurs de transcription « L'ADN détient le pouvoir législatif, les protéines le pouvoir exécutif » : les gènes portent l'information, mais ce sont les protéines qui l'exécutent dans la cellule. La liaison peptidique Formation La liaison peptidique résulte de la formation d'une liaison covalente entre le COOH d'un acide aminé et le NH₂ d'un autre acide aminé, avec perte d'une molécule d'eau (soit une perte de masse de 18 Da). Formation de la liaison peptidique : le COOH d'un acide aminé réagit avec le NH₂ du suivant, avec perte d'une molécule d'eau (− 18 Da). Caractéristiques de la liaison peptidique La liaison peptidique est un « hybride de résonance » entre deux formes extrêmes : les électrons partagés entre les atomes O, C et N sont distribués sur une orbitale moléculaire π qui recouvre les trois atomes (mésomérie). Forme extrêmeLiaison C–OLiaison C–NParticularité Première formedouble liaisonsimple liaisonune paire…